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【学术预告】蛋白质组特异性标记-从定性定量到功能结构组学分析

化行楼226

报告题目:蛋白质组特异性标记-从定性定量到功能结构组学分析

报告人:王方军研究员

报告时间:2019年12月24日(周二)上午9:30

地点:化行楼226会议室

邀请单位:化学与材料科学学院

报告人概况:

 

王方军,中国科学院大连化学物理研究所研究员,张大煜青年学者,生物分子结构表征新方法研究组组长

2005年于浙江大学获得学士学位,2011年于中科院大连化物所获得博士学位,师从邹汉法研究员;同年破格获得大连化物所“百人计划”资助;获2012年中科院优秀博士学位论文,2013年UCAS-Springer优秀博士学位论文;2014年入选中科院青年创新促进会。担任中国蛋白质组学专业委员会理事,中国分析测试协会青年学术委员会委员。

依托高效色谱-质谱和先进激光光源,开展生物分子结构和相互作用表征新方法研究,致力于发展整体蛋白质,蛋白质复合物,蛋白质-小分子相互作用分析新方法,并将其应用于功能性蛋白质及其复合物组成和结构分析,小分子抑制剂筛选等方面。发表SCI论文100余篇,主要发表在Angew. Chem. Int. Ed.,ACS Nano,Anal. Chem.,Chem. Commun.,J. Proteome Res.,J. Chromatogr. A,Anal. Chim. Acta等学术期刊;SCI他引2200余次,H-index 30。

报告摘要:

蛋白质结构与其生物学功能直接相关,蛋白质功能的调控也主要依赖于其构象和相互作用的动态调节。对蛋白质结构和功能的研究一直是生命科学领域的研究热点,也是当前蛋白质组学研究的重要发展方向(Trends Anal. Chem. 2019, 118, 771-778)。大家在2016年提出了活性蛋白质复合物二甲基化共价标记策略,根据赖氨酸侧链氨基标记效率实现了对赖氨酸反应性的定量分析,以及对赖氨酸近程微环境的动态监测(Anal. Chem. 2016, 88, 12060-12065)。该方法是一种分析蛋白质互作界面和结构变化的质谱新方法,与传统氢氘交换、羟基自由基氧化等质谱方法相比具有稳定性好、标记效率和特异性高、数据处理简单等优点,可以应用于蛋白-蛋白、蛋白-小分子等生物分子互作界面和结构调节分析。大家实现了基于定量赖氨酸反应性变化的蛋白受体结构调节机制质谱分析,对小分子配体Ro25-6981,Gavestinel,UBP710和膜蛋白受体NMDARs的相互作用分子机制进行了系统研究,证明了该方法不仅可以发现小分子与蛋白质的直接作用区域,还可以监测蛋白质产生了构象变化的其它区域(Chem. Commun. 2019, 55, 4311-4314)。大家利用定量赖氨酸反应性分析还实现了同时监测小分子抑制剂对Aurora A激酶的构象抑制模式和抑制效力;实现了抑制剂对蛋白质激酶上所有赖氨酸位点化学标记反应活性影响的量化分析,揭示了参与激酶动态抑制的具体蛋白质区域(Anal. Chem. 2019, 91, 13222-13229)。

  • 更新时间

    2019年12月17日

  • 阅读量

  • 供稿

    化科院

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